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Un estudio teórico explica la "selección natural" de las proteínas

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 Representación artística de la secuencia de la selección por temperatura en el caso de una proteína hidratada. Imagen: V. Bianco.

Investigadores del Instituto de Nanociencia y Nanotecnología de la Universidad de Barcelona (IN2UB) han presentado el primer estudio computacional que simula la selección natural de las proteínas en el agua bajo condiciones ambientales diferentes, con el objetivo de diseñar las secuencias de aminoácidos que expresan sus funciones a unas temperaturas y presiones específicas.

«Los resultados son significativos para entender la evolución de la proteína en la Tierra, ya que explican por qué las proteínas que evolucionaron en ambientes con temperaturas altas pueden funcionar en las condiciones ambientales actuales. También confirmamos la prometedora hipótesis de que muchas características observadas en las proteínas surgen naturalmente cuando el proceso de selección tiene en cuenta las propiedades termodinámicas del disolvente», explica Giancarlo Franzese, investigador del IN2UB.


«Por ejemplo, con nuestros resultados podemos explicar por qué la superficie de una proteína plegada no es 100 % hidrófila, lo que es energéticamente desfavorable», añade Valentino Bianco, doctorado en Física por la Universidad de Barcelona hace dos años, y actualmente becario posdoctoral en la Universidad de Viena.

Las proteínas y su entorno

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que realizan muchas funciones críticas en las células vivas. Existe un amplio abanico de temperaturas y presiones en las que las diferentes proteínas son estables. Muchas formas de vida se desarrollan bajo temperaturas y presiones extremas, y eso significa que las proteínas son seleccionadas de forma natural por su entorno. Gracias a este estudio, publicado en Physical Review X, se ha podido entender cómo la selección de proteínas responde a los cambios drásticos en un entorno acuoso. Las simulaciones están basadas en un modelo nuevo de cómo las proteínas se adaptan a un abanico de condiciones termodinámicas. «Hemos encontrado que el proceso de selección de proteínas depende de las propiedades moleculares del agua que las rodea», explica Giancarlo Franzese. Las proteínas seleccionadas a temperaturas altas también son estables en un rango más amplio de temperaturas y presiones que el de las que son seleccionadas a temperaturas bajas. «También demostramos que las proteínas seleccionadas en temperaturas altas presentan una segregación entre la superficie hidrófila y el núcleo hidrófilo superior a las proteínas seleccionadas en una temperatura más baja», añade Franzese. Por lo tanto, la secuencia de segregación de la proteína diseñada depende de la temperatura y presión de la selección, lo cual es coherente con lo que se ve en las proteínas naturales que trabajan en diferentes condiciones ambientales.

 

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L’essenziale verità delle cose

Francesco Trombadori

(Siracusa 1886 – Roma 1961)

Galleria d’Arte Moderna di Roma in collaborazione con l’Associazione Amici di Villa Strohl-Fern, Roma 13 ottobre 2017 – 11 febbraio 2018 Moderna non è certo l’arte perché rispecchia il nostro tempo, che allora si tratterebbe di una questione di moda e formale. L’arte, moderna come anche antica, è solo quella che riesce ad esprimere l’essenziale verità delle cose con profonda umanità e spiritualità … È una considerazione di Francesco Trombadori che, chiarendone le aspirazioni e il coerente percorso pittorico, ha ispirato il titolo di questa mostra antologica di largo respiro, un’occasione per raccontare il rapporto del pittore con i luoghi di Roma che amò e dipinse, scegliendoli come patria elettiva sin dai primi anni del Novecento. Alla Galleria d’Arte Moderna di Roma, dal 13 ottobre 2017 all’11 febbraio 2018, sono esposte sessanta tele, dipinte tra il 1915 e il 1961, provenienti da importanti collezioni pubbliche e private di tutta Italia, venticinque disegni, libri, cataloghi di mostre e articoli di giornale provenienti dall'Archivio dell'artista, custodito nel suo studio a Villa Strohl-Fern.

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